П`ятниця, 15.12.2017, 11:21
Вітаю Вас Гість | RSS
Головна | jrganika | Реєстрація | Вхід
Меню сайту
Форма входу
Пошук
Календар
«  Грудень 2017  »
ПнВтСрЧтПтСбНд
    123
45678910
11121314151617
18192021222324
25262728293031
Архів записів
Друзі сайту
Статистика

Онлайн всього: 1
Гостей: 1
Користувачів: 0
Природа

Тема. Поняття про нітрогеновмісні органічні сполуки. Аміни.

 План.

1.     Аміни, їх склад, будова молекул.

2.     Класифікація, номенклатура.

3.     Аміни – органічні основи.

4.     Анілін як ароматичний амін. Фізичні, хімічні властивості.

5.     Взаємний вплив атомів в молекулі.

6.Добування та застосування аніліну

Домашнє завдання: конспект, вивчити властивості аніліну (приклади рівнянь реакцій), § 13.

Класифікація

класифікація за кількістю вуглеводневих радикалів, що заміщують атоми Гідрогену у молекулі аміаку

первинні аміни, наприклад, метиламін;

вторинні аміни, наприклад, диметиламін;

третинні аміни, наприклад, триметиламін.

 Використання

виробництво барвників

виробництво ПАВ

виробництво лікарських препаратів

1. добування 2NН3  + СН3Br → СН32 + NН4Br;

СН32 + CН3Br + NН3 → (СН3)2NН + NН4Br;

(СН3)2NН + CН3Br + NН3 → (СН3)3N + NН4Br

2. отримання ароматичних амінів за реакцією Зініна

 Хімічні властивості

1. Основні властивості амінів

СН32 + H2O = [СН33]OH = [СН33] + + OH-;

СН32 + HCl = [СН33]Cl

Аміни є більш слабкими основами, ніж аміак. Зі збільшенням величини вуглеводневого радикалу основні властивості послаблюються. Ароматичні аміни є більш слабкими основами ніж аліфатичні аміни.

2. Горіння амінів

4CH3NH2 + 9O2 → 4CO2 + 10H2O + 2N2

Самостійна робота з підручником.

 

 

Тема. Амінокислоти.

Мета: Розширити знання про взаємозв‘язок складу, будови та властивостей органічних речовин на прикладі амінокислот.

 План.

1.     Амінокислоти – органічні, біофункціональні сполуки, їх різновидність, номенклатура, ізомерія.

2.     Амфортерні властивост.

3.     Добування і застосування амінокислот

 

Домашнє завдання: §14, завдання до самоконтролю

Загальна характеристика

Поширення у природі

В природі поширені лише a-амінокислоти, що є структурними елементами білків та інших біологічно активних речовин.

Класифікація

В залежності від положення аміногрупи розрізняють a-, b-, g-амінокислоти, тощо. Найбільш важливе значення мають a-амінокислоти, які входять до складу білків. В загальному вигляді формулу a-амінокислоти можна представити наступним чином:

класифікація за хімічною природоюбзамісника у a-положенні

аліфатичні, наприклад: гліцин*, аланін*

ароматичні, наприклад: фенілаланін*

гетероциклічні, наприклад: триптофан*

 Використання

виробництво лікарських препаратів

виробництво харчових і кормових добавок

Отримання і хімічні властивості a-амінокислот

Отримання

1. гідроліз природних білків

2. синтез з використанням галогензаміщених карбонових кислот

3. мікробіологічний синтез

 Хімічні властивості

1. Кислотно-основні властивості

Амінокислоти проявляють амфотерні властивості оскільки вміщують як основну групу -NH2, так і кислотну групу -СООН. Амфотерність амінокислот проявляється, наприклад, при утворенні внутрішніх солей, так званих біполярних іонів

H2N-CH2-COOH H3N+-CH2-COO-

Амінокислоти реагують як з лугами, так і з кислотами


2. Реакції поліконденсації

a-Амінокислоти при взаємодії між собою утворюють аміди, які називають пептидами.

Зв'язок

називається пептидним

Так, наприклад, при взаємодії гліцину і аланіну утворюється дипептид гліцилаланін

Реакції утворення пептидів з амінокислот відносяться до реакцій поліконденсації.

 

Тема. Білки

План.

1.     Білки – природні поліпептиди.

2.     Структура білкових молекул.

3.     Властивості (гідроліз, денатурація, кольорові реакції).

4.     Біологічна роль білків.

5.     Проблеми синтезу та перспективи вирішення

6.     Взаємозвязок між органічними сполуками

 

Домашнє завдання: §14, завдання до самоконтролю

 Загальна характеристика

Поширення у природі

Білки і нуклеїнові кислоти* складають основу життєдіяльності будь-якого живого організму і виконують різноманітні функції.

Функції білків

структурна функція

каталітична функція

регуляторна функція

функція руху

транспортна функція

захисна функція

запасна функція

Класифікація

Прості білки (протеїни)

Альбуміни і Глобуліни

Проламіни

Глютеліни

Протаміни

Гістони

Склеропротеїни

Складні білки (протеїди)

Нуклеопротеїди

Хромопротеїди

Металопротеїди

Фосфопротеїди

Глюкопротеїди

Ліпопротеїди

Складні білки являють собою сполуки білків з небілковими компонентами, так званими простетичними групами.

Структура

первинна - обумовлена послідовністю з'єднання залишків a-амінокислот

вторинна - обумовлена характером утворення водневих зв'язків між групами N-H і С=О. Утворення водневих зв'язків призводить до виникнення спіралевидної структури молекули білку

третинна - обумовлена характером утворення дисульфідних зв'язків, що призводить до з'єднання окремих ділянок білків і до утворення певної конформації білків у просторі

четвертинна - обумовлена утворенням агрегатів декількох білкових макромолекул (характерна не для всіх білків).

 

Використання

харчова промисловість - білки є найважливішим компонентом харчування людини

виробництво лікарських препаратів

виробництво амінокислот

Хімічні властивості

1. Денатурація

Руйнування третинної і третинної структури білків під дією хімічних реагентів, нагрівання або радіації

2. Гідроліз

Руйнування первинної структури білків під дією хімічних реагентів (луги, кислоти, ферменти) з утворенням a-амінокислот

При гідролізі білків отримано близько 25 різноманітних амінокислот. Розділення такої суміші являє собою вкрай складну операцію.Проте звичайно одна або дві амінокислоти отримуються в більших кількостях і ці кислоти вдається виділити досить просто. Останнім часом навчились так порушувати життєдіяльність деяких мікроорранізмів, що вони замість накопичення білка починають продукувати одну яку-небудь задану амінокислоту. Таким хляхом в промисловості отримують харчовий лізин. Із субстракта лізин виділяють з допомогою йоннообмінних смол

3. Якісні реакції білків

• біуретова реакція

При взаємодії білків з солями міді у лужному середовищі спостерігається поява фіолетового забарвлення. Дана реакція характеризує наявність пептидних зв'язків:

-CO - NH-

 • ксантопротеїнова реакція

При дії нітратної кислоти на білки спостерігається поява жовтого забарвлення. Дана реакція характеризує наявність бензольних ядер, що входять до складу деяких амінокислот, наприклад, фенілаланіну.

 

Конструктор сайтів - uCozCopyright MyCorp © 2017